Nel 1836, lo scienziato Theodor Schwann capì che una sostanza specifica nei succhi gastrici poteva abbattere l'albume. Secondo un articolo del 2012 su "Annals of Gastroenterology", l'isolamento di questa sostanza è seguito dalla scoperta dell'acido cloridrico, un altro costituente principale dei succhi gastrici. Schwann chiamò la sua scoperta "pepsina", che si rivelò essere un enzima che abbatte le proteine nel cibo.
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Produzione
La pepsina viene prodotta inizialmente come pepsinogeno precursore inattivo. Questa molecola è prodotta dalle principali cellule del corpo dello stomaco, sebbene alcune siano prodotte anche nelle cellule del muco delle ghiandole dello stomaco. Al momento del pasto, una varietà di stimoli porta ad un aumento del rilascio di pepsinogeno da queste cellule, che porta il precursore a contatto con l'acido cloridrico nello stomaco.
Attivazione
L'esposizione all'acido dello stomaco innesca il pepsinogeno per modificare la sua disposizione tridimensionale, nota come sua conformazione, che a sua volta consente all'enzima di tagliare o fendere se stesso per diventare la forma attiva di pepsina. Oltre a richiedere l'attivazione dell'acido, la pepsina ha bisogno di un ambiente acido a meno di pH 5 per funzionare, poiché la sua attività enzimatica è praticamente inesistente in ambienti meno acidi. Secondo l'articolo "Annals of Gastroenterology" del 2012, nonostante il potenziale di pepsina di attaccare anche le proteine delle cellule dello stomaco se lo strato protettivo di muco del rivestimento dello stomaco è danneggiato, gli scienziati non hanno identificato un ruolo specifico per la pepsina nello sviluppo delle ulcere dello stomaco.
Funzione
Il cibo è composto da quantità variabili di proteine, grassi o carboidrati e l'enzima pepsina punta sulla porzione proteica di un pasto. Ha una funzione proteolitica, il che significa che divide a fette grandi proteine in polipeptidi più piccoli in preparazione per l'assorbimento nell'intestino. Le proteine sono costituite da lunghe catene di amminoacidi tenute insieme da legami peptidici e la pepsina taglia le proteine in alcuni amminoacidi, come l'acido glutammico, la leucina o l'acido aspartico. Più tardi durante la digestione, questi frammenti polipeptidici saranno ulteriormente suddivisi da ulteriori enzimi, come le endopeptidasi e le exopeptidasi, in modo che possano facilmente attraversare la parete intestinale nel corpo. La preferenza di Pepsin per certi amminoacidi, però, significa che alcune proteine che entrano nello stomaco sfuggono alla scissione di pepsina. La persistenza di queste proteine ininterrotte può portare a malattie in alcune persone. Questo è esemplificato dalla malattia celiaca, in cui proteine intere di glutine di grano entrano nell'intestino e scatenano l'infiammazione.
Regolazione della secrezione
La produzione e il rilascio di pepsinogeno sono regolati in parte dal sistema nervoso e anche dagli ormoni endocrini e dalla quantità di acido nello stomaco.Le persone con condizioni mediche che riducono la secrezione acida dello stomaco, come la condizione autoimmune acloridria, hanno un livello di pepsina ridotto e sono meno in grado di digerire le proteine in modo efficiente. Una significativa riduzione dell'acido gastrico può verificarsi anche con l'infezione da Helicobacter pylori dello stomaco, in seguito a determinati interventi gastrici o come conseguenza di farmaci come gli inibitori della pompa protonica.
